阿爾茨海默病特征性的tau蛋白纖維結構將破解

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　　2017年7月8日---在一項新的研究中，來自英國醫(yī)學研究委員會（MRC）分子生物學實驗室（LMB）和美國印第安納大學的研究人員首次揭示出導致阿爾茨海默病的兩種異常纖維之一的原子結構。理解這些纖維的結構將是開發(fā)阻止它們形成的藥物的關鍵。他們認為他們發(fā)現的這些纖維結構也可能提示著tau蛋白如何在其他的神經退行性疾病中形成不同的纖維。相關研究結果于2017年7月5日在線發(fā)表在Nature期刊上，論文標題為“Cryo-EM structures of tau filaments from Alzheimer’s disease”。論文通信作者為LMB研究員Michel Goedert和Sjors H. W. Scheres。

　　作為最為常見的神經退行性疾病，阿爾茨海默病的特征是存在兩種異常的在大腦中形成病灶的蛋白“淀粉樣”形式。tau蛋白在神經細胞內形成纖維，而β-淀粉樣蛋白在細胞外形成纖。tau病灶似乎與這種疾病的患者的認知喪失存在更強的關聯(lián)性。

　　近三十年前，LMB科學家們已鑒定出tau蛋白是在阿爾茨海默病和多種其他的神經退行性疾病中發(fā)現的病灶的一個不可或缺的組分。但是，在此之前，人們一直不能夠鑒定出這些纖維的原子結構。

　　這些研究人員提取出一名伴有阿爾茨海默病而死的病人大腦中的tau纖維。他們利用冷凍電子顯微技術（cryo-EM）對這些纖維進行成像。Scheres和同事們開發(fā)新的軟件以便足夠詳細地計算出這些纖維的結構，并推導出位于它們內部的原子的排列。

　　Scheres說，“令人興奮的是，我們能夠利用這種新的技術可視化觀察來自患病大腦中的這些纖維，這是因為之前的研究依賴于在實驗室中組裝的人工樣品。淀粉樣蛋白結構能夠以很多不同的方式形成，因此并不清楚的是，這些實驗室結構如何密切地類似于在人疾病中產生的相應蛋白結構。”

　　“了解tau蛋白的哪些部分在纖維形成中發(fā)揮重要作用有助于開發(fā)藥物。比如，很多制藥公司當前正在測試中利用tau蛋白的不同部分測量不同藥物對纖維形成的影響；這種新的知識應當顯著地增加這些測的準確性。”

　　Goedert說，“近三十年來，我們就已知道tau蛋白異常組裝而成的纖維是阿爾茨海默病的一種典型特征。在1998年，已證實tau蛋白功能異常足以導致神經退化和癡呆癥。在2009年，tau蛋白異常組裝的朊蛋白樣性質已被鑒定出。這些性質允許這種異常的tau蛋白形式將之前正常的形式轉化為這種異常形式。”

　　“在此之前，來自人大腦組織中的tau纖維或任何其他的致病性纖維的高分辨率結構一直是未知的。這項新的研究將有助開發(fā)出更好的化合物來診斷和治療阿爾茨海病和其他涉及缺陷性tau蛋白的疾病。”

　　MRC首席科學官Rob Buckle博士說，“這項突破性研究極大地促進我們對阿爾茨海默病的理解。近三十年來，LMB科學家們首次發(fā)現tau蛋白在這種疾病中發(fā)揮著關鍵作用。了解這些纖維在患病組織中的基礎結構對開發(fā)抵抗它們形成的藥物是至關重要的。”（資料來源自生物谷）

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